Pyruvate kinase musculaire | ||
![]() Tétramère de pyruvate kinase musculaire humaine (PDB 1T5A) | ||
Caractéristiques générales | ||
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Symbole | PKM | |
N° EC | 2.7.1.40 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 15q23 | |
Masse moléculaire | 57 937 Da[1] | |
Nombre de résidus | 531 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Pyruvate kinase hépatique | ||
Caractéristiques générales | ||
Symbole | PKLR | |
N° EC | 2.7.1.40 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 1q22 | |
Masse moléculaire | 61 830 Da[1] | |
Nombre de résidus | 574 acides aminés[1] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La pyruvate kinase est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme intervient à la 10e et dernière étape de la glycolyse dans le sens de la réaction ci-dessus pour catalyser la phosphorylation d'une molécule d'ADP en ATP à partir d'une molécule de phosphoénolpyruvate (PEP) convertie en pyruvate, à l'aide d'un cation de magnésium Mg2+ comme cofacteur.
Ce type de réaction est appelé phosphorylation au niveau du substrat. Elle est rendue possible par la grande variation d'enthalpie libre standard de l'hydrolyse du groupe phosphate du phosphoénolpyruvate, voisine de ΔG°’ = –61,9 kJ·mol-1[2]. Elle est par conséquent irréversible, comme son nom ne l'indique pas : les kinases catalysent normalement la phosphorylation du substrat et non le transfert d'un groupe phosphate du substrat vers une autre molécule :
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